Chemie-Nobelpreis 2017

Tiefgekühlte Lebensbausteine vor der Kamera

Von Manfred Lindinger
 - 18:28
zur Bildergalerie

Der Weg zur Wirklichkeit geht über Bilder. Diesem Zitat von Elias Canetti sehen sich all jene Forscher verpflichtet, die mit Mikroskopen den Aufbau und die geometrische Struktur von Molekülen sichtbar machen. Die Instrumente sind mittlerweile so empfindlich geworden, dass sie atemberaubend scharfe Aufnahmen von den kleinsten Details liefern. Dass heute sogar fragile Biomoleküle, die bevorzugt in feuchten Umgebung existieren, mikroskopiert werden können, ohne ihre Struktur zu beschädigen, ist maßgeblich den Arbeiten von Jacques Dubochet, Joachim Frank und Richard Henderson zu verdanken.

Den drei Forschern ist für die Entwicklung der sogenannten „Kryo-Elektronenmikroskopie zur hochauflösenden Strukturbestimmung von Biomolekülen in Lösungen“ der diesjährige Nobelpreis für Chemie zuerkannt worden. Das Verfahren, bei dem eine Probe nicht chemisch fixiert sondern schockgefroren wird, „vereinfache und verbessere das Sichtbarmachen von Proteinen, DNA-Molekülen, Viren und Bakterien“, begründete die Nobelpreis-Jury in Stockholm ihre Entscheidung.

Geschützt und schockgefroren

Lange war es Biologen und Biochemikern nicht möglich, ihre fragilen Proben zu mikroskopieren. Denn die klassische Elektronenmikroskopie und Röntgenbeugung zerstörte mit ihrer Strahlung die empfindlichen Biomoleküle. Zudem bedurften die Verfahren ein Vakuum, was die Untersuchung von Proben in Lösungen ausschloss. So hatte man von vielen Molekülen keine Vorstellung über ihre Gestalt. Das änderte sich erst, als man Kristalle von den Biomolekülen, insbesondere von Eiweißmolekülen für die Röntgenstrukturanalyse herstellen könnte. Doch von vielen Lebensbausteinen lassen sich keine Kristalle züchten.

Der Brite Richard Henderson von der Cambridge University suchte einen Ausweg und wandte sich in den siebziger Jahren wieder der Elektronenmikroskopie zu. Ihm gelang es mit dem Instrument, das man nur zur Untersuchung von anorganischer Materie für geeignet hielt, das Membran-Protein Bacteriorhodopsin zu mikroskopieren.

Chemie
Nobelpreis für Entwickler der Kryo-Elektronenmikroskopie
© AFP, reuters

Damit das Protein nicht durch das Vakuum zerstört wurde, bedeckte er es mit einem Tropfen Glukose. Zudem schwächte er die Intensität des Elektronenstrahls ab. Zwar war das gewonnene Abbild von Bacteriorhodopsin noch recht verschwommen, aber es war immerhin das erste Biomolekül, das elektronenmikroskopisch untersucht worden war. Dann ging Henderson daran, die Schärfe der Bilder zu erhöhen und seine Proben von allen Seiten abzulichten.

Weiteren Auftrieb erhielt das neue junge Feld durch den in Siegen geborene Joachim Frank. Er entwickelte in den siebziger Jahren in New York einen Algorithmus, mit dem man aus den Aufnahmen am Computer ein naturgetreues dreidimensionales Abbild eines einzelnen Biomoleküls anfertigen konnte. Einen weiteren entscheidenden Schritt unternahm der Schweizer Jacques Dubochet in Lausanne. Er zeigte, dass man durch schnelles abkühlen auf eine tiefe Temperatur, auch Biomoleküle untersuchen kann, die nur in wässrigen Lösungen existieren. Fortan konnten man auch die Struktur etwa von Zellbausteinen mit Elektronenstrahlen ablichten und sogar Sequenzen von dem Geschehen in der Zelle aufnehmen. Der Durchbruch war geschafft.

Kürzlich hat man der Kryo-Elektronenmikroskopie ein dreidimensionales Abbild des Zika-Virus gewinnen und Andockstellen für einen Wirkstoff ausfindig machen können. Wichtige Voraussetzungen für die Entwicklung eines Impfstoffes gegen den Erreger, der als Ursache für das Auftreten von Schädelverformungen bei Föten und Neugeborenen in vielen Ländern gilt.

Quelle: F.A.Z.
Manfred Lindinger - Portraitaufnahme für das Blaue Buch "Die Redaktion stellt sich vor" der Frankfurter Allgemeinen Zeitung
Manfred Lindinger
Redakteur im Ressort „Natur und Wissenschaft“.
Twitter
  Zur Startseite
Ähnliche ThemenElias CanettiJoachim Frank